2024年7月10日，利茲大學(xué)的研究團隊在《Nature》期刊上發(fā)表了一項開創(chuàng)性的研究成果，題為“CryoET of β-amyloid and tau wIT(http://www.weberwork.com/sell/l_25/)hin postmortem Alzheimer’s disease brain”，該研究利用低溫電子(http://www.weberwork.com/sell/l_23/)斷層掃描技術(shù)（cryo-electron tomography, CryoET）在熒光顯微鏡的引導(dǎo)下，深入探索了阿爾茨海默病患者大腦中的深層結(jié)構(gòu)，特別是兩種關(guān)鍵致病蛋白——β淀粉樣蛋白（β-amyloid, Aβ）和tau蛋白的分子形態(tài)與相互作用。

 

研究團隊通過構(gòu)建的三維圖譜，首次在人體組織內(nèi)直接觀察到了Aβ蛋白斑塊的排列方式以及tau蛋白形成的異常絲狀物的詳細(xì)結(jié)構(gòu)，這些發(fā)現(xiàn)為理解阿爾茨海默病的病理機制提供了前所未有的視角。Aβ蛋白斑塊和tau蛋白絲狀物是阿爾茨海默病病理學(xué)的兩大標(biāo)志，它們?nèi)绾蜗嗷プ饔貌⑵茐纳窠?jīng)元功能一直是科學(xué)界關(guān)注的焦點。

 

利茲大學(xué)生物學(xué)院副教授Rene Frank博士作為論文的通訊(http://www.weberwork.com/sell/l_25/)作者表示，這項研究不僅是對人腦內(nèi)部分子結(jié)構(gòu)的一次重要窺視，更為開發(fā)針對阿爾茨海默病及其他神經(jīng)退行性疾病的新型治療和診斷方法開辟了新途徑。Frank博士強調(diào)，這種在細(xì)胞和組織自然環(huán)境中研究蛋白的方法，有助于揭示蛋白之間的復(fù)雜相互作用，是理解疾病發(fā)生發(fā)展的關(guān)鍵。

 

過去七十年間，科學(xué)家們主要在試管中孤立地研究蛋白的分子結(jié)構(gòu)，但生物體內(nèi)的功能往往涉及多種蛋白的協(xié)同作用。利茲大學(xué)的這項研究正是向這一方向邁出的重要一步，它展示了在復(fù)雜生物環(huán)境中直接觀察蛋白行為的可能性，為未來的生物醫(yī)學(xué)研究提供了新的思路和方法。

 

展望未來，研究人員希望通過繼續(xù)深入研究組織內(nèi)蛋白的相互作用，加速發(fā)現(xiàn)新的治療靶點和診斷標(biāo)志物，為阿爾茨海默病及其他神經(jīng)退行性疾病患者帶來更有效的治療方案和更早的干預(yù)措施。